Ферменттер (энзимдер) — биологиялық катализаторлардың функцияларын орындайтын жоғары спецификалық ақуыздар. Катализатор — бұл химиялық реакцияны жылдамдататын зат, бірақ бұл реакцияның өзі жұмсалмайды.

Химиялық табиғаттағы барлық ферменттер қарапайым немесе күрделі ақуыздар, үлкен молекулалық массасы бар (каталаза — 248000 Д, пируват — дегидрогеназа — 4500000 Д). Гидролиз кезінде амин қышқылдары түзеді және ақуыздар сияқты жоғары температуралардың әсеріне, сәулеленуге, ауыр металдардың тұздарына, концентрацияланған қышқылдар мен сілтілерге сезімтал.

Ферменттер құрылысы бойынша тек амин қышқылдарынан тұратын бір компонентті, қарапайым ақуыздар және екі компонентті, күрделі ақуыздар болуы мүмкін. Екінші жағдайда ферменттің құрамында ақуыз емес қосымша топ бар.

Көбінесе ақуыз бөлігінен (апоферменттен) бөлінбейтін тығыз байланысқан қосымша топ простетикалық топ деп аталады; осы қосымша топқа қарағанда, апоферменттен оңай бөлінетін және өздігінен өмір сүруге қабілетті, әдетте кофермент деп аталады.

Екі компонентті ферменттердің тән ерекшелігі-ақуыз бөлігі де, қосымша тобы да айқын каталитикалық белсенділікке ие емес. Тек олардың кешені ферментативті қасиеттерді көрсетеді. Бұл ретте ақуыз өте аз дәрежеде бос жағдайда өзіне тән қосымша топтың каталитикалық белсенділігін күрт жоғарылатады; қосымша топ ақуыз бөлігін тұрақтандырады және оны денатурациялаушы агенттерге әлсіз етеді.

Осылайша, каталитикалық функцияның тікелей орындаушысы каталитикалық орталықты құрайтын простетикалық топ болып табылады, оның әрекеті ферменттің ақуыз бөлігінің полипептидтік фрагменттерінің қатысуынсыз мүмкін емес.

Сонымен қатар, апоферментте арнайы құрылыммен сипатталатын, коферментті таңдап байланыстыратын учаске бар. Бұл коферментті домен деп аталады; оның құрылымы әр түрлі апоферменттердің бір коферментпен байланысқан өте ұқсас. Мысалы, degidrogenaz бірқатар домендердің кеңістіктік құрылымы.

Әйтпесе, қосымша тобы жоқ, түрлендірілетін қосылыммен тікелей байланысқа кіре алатын бір компонентті ферменттердің ісі болып табылады (сурет. 2). Бұл функцияны каталитикалық орталық деп аталатын белок молекуласының бір бөлігі орындайды. Бір компонентті ферменттің каталитикалық орталығы ақуыз молекуласының белгілі бір бөлігінде орналасқан бірнеше аминқышқыл қалдықтарының бірегей үйлесімін білдіреді.

Бір компонентті ферменттің каталитикалық орталығын құрайтын аминқышқыл қалдықтары бір полипептидті тізбектің әртүрлі нүктелерінде орналасқан. Сондықтан каталитикалық орталық ақуыз молекуласы оған тән үшінші құрылымға ие болған кезде пайда болады. Демек, қандай да бір факторлардың әсерінен ферменттің үшінші құрылымының өзгеруі каталитикалық орталықтың деформациясына және ферментативті белсенділіктің өзгеруіне әкелуі мүмкін. Амин қышқылдық радикалдардың үйлесуімен немесе коферменттің қосылуымен құрылған каталитикалық орталықтан басқа, ферменттерде тағы екі орталық бар: субстратты және аллостериялық.

Ферменттер зат алмасудың барлық процестерін жүзеге асыруға, генетикалық ақпаратты іске асыруға қатысады. Барлық ағзалардың жасушалары мен тіндерінде тағамдық заттардың қорытылуы мен сіңірілуі, ақуыздардың, нуклеин қышқылдарының, майлардың, көмірсулардың және басқа қосылыстардың синтезі мен ыдырауы — бұл процестердің барлығы ферменттердің қатысуынсыз мүмкін емес. Тірі организм функцияларының кез келген көрінісі — тыныс алу, бұлшықет қысқаруы, жүйке-психикалық қызметі, көбею және т.б. — ферменттердің әсерімен қамтамасыз етіледі. Белгілі бір функцияларды орындайтын жасушалардың жеке ерекшеліктері маңызды мөлшерде өндірісі генетикалық бағдарламаланған ферменттердің бірегей жиынтығымен анықталады. Тіпті бір ферменттің болмауы немесе оның ақауы организм үшін елеулі теріс салдарларға әкелуі мүмкін.

Арасындағы байланыс ферменттермен және тұқым қуалаушылық аурулары зат алмасудың алғаш рет белгіленген А. Гэрродом 1910-шы жылдары бұл шойбеков в генерал-п, кодирующем белгілі бір фермент, өзгеруі мүмкін аминокислотная реттілігі ферментінің. Бұл ретте мутациялардың көпшілігінің нәтижесінде оның каталитикалық белсенділігі төмендейді немесе толық жоғалады. Егер ағза осындай екі мутантты генді (әрбір ата-анадан бір-бірден) алса, ағзада осы ферментті катализациялайтын химиялық реакция болмайды. Мысалы, альбиностардың пайда болуы меланиннің қара пигменті синтезінің бір сатысына жауап беретін тирозиназа ферментінің өндірілуін тоқтатумен байланысты. Фенилкетонурия бауырдағы фенилаланин-4-гидроксилаза ферментінің төмен немесе жоқ белсенділігімен байланысты. Қазіргі уақытта ферменттердің ақауына байланысты жүздеген тұқым қуалайтын аурулар белгілі.

Ферменттер халық шаруашылығында — тамақ, тоқыма өнеркәсібінде, фармакологияда кеңінен қолданылады. Ғылыми зерттеулер мен медицинада ферменттерді пайдалану саласы әлі де кең.

Бірінші кезекте ферменттің белсенділігіне температура әсер етеді. Температураның жоғарылауымен химиялық реакция жылдамдығы артады. Молекулалардың жылдамдығы артады,оларда бір-бірімен соқтығысу мүмкіндігі бар. Демек, олардың арасындағы реакция орын алуы ықтималдығы артады. Ферменттің ең жоғары белсенділігін қамтамасыз ететін Температура – оңтайлы.

Оңтайлы температурадан тыс реакция жылдамдығы ақуыздардың денатурациясы салдарынан төмендейді. Температура төмендегенде, химиялық реакция жылдамдығы да төмендейді. Температура қату нүктесіне жеткен кезде фермент инактивацияланады, бірақ бұл ретте денатурацияламайды (бейнені қараңыз).

Қазіргі уақытта өнімдерді ұзақ сақтау үшін жылдам мұздату әдісі кеңінен қолданылады. Ол микроорганизмдердің өсуі мен дамуын тоқтатады, сондай-ақ микроорганизмдер ішіндегі ферменттерді белсендіреді және тамақ өнімдерінің ыдырауын болдырмайды.

Бұдан басқа, ферменттердің белсенділігі pH ортасына байланысты (қышқылдық – яғни сутегі иондарының концентрациясының көрсеткіші).

Көп жағдайларда, ферменттер бейтарап pH, яғни pH шамамен 7 жұмыс істейді. Бірақ қышқыл және күшті қышқылды немесе сілтілі және күшті сілтілі ортада жұмыс істейтін ферменттер бар. Мысалы, мұндай ферменттердің бірі – пепсин, ол бізде асқазанда орналасқан, күшті қышқыл ортада жұмыс істейді және ақуызды ыдыратады. Асқазанда орта қышқыл болғандықтан, 1,5 — 2 pH, онда бұл фермент күшті қышқыл ортада жұмыс істейді.

Ферменттер активаторлар мен тежегіштердің әсеріне ұшырайды. Кейбір иондар, мысалы, металл иондары Mg, Mn, Zn ферменттерді белсендіреді. Басқа иондар (оларға ауыр металл иондары жатады, атап айтқанда Hg, Pb, Cd), керісінше, ферменттердің белсенділігін бәсеңдетеді, олардың ақуыздарын денатурациялайды.